Química

Convierten una enzima moderna en su supuesto antepasado

(NC&T) La investigación ha sido dirigida por un equipo que incluye a científicos del Laboratorio Nacional Brookhaven y del Instituto Karolinska en Estocolmo, Suecia.

"Es como si atrasáramos el reloj casi 2.500 millones años, hasta la época en la que el oxígeno aparecía por primera vez en la atmósfera de la Tierra, para conseguir tomar una instantánea de cómo las enzimas evolucionaron para lidiar con los compuestos reactivos de oxígeno", explica John Shanklin, bioquímico del Brookhaven y coautor del trabajo.

El oxígeno, aunque es esencial para muchos procesos sobre los que se sustenta la vida, también puede existir en formas potencialmente tóxicas, como por ejemplo peróxido de hidrógeno, radical superóxido y radical hidroxilo. Después de que los primeros organismos fotosintéticos aparecieron hace unos 2.500 millones años sobre la Tierra y comenzaron a bombear oxígeno a la atmósfera, los organismos con enzimas capaces de desactivar estas especies reactivas de oxígenos tenían una mayor oportunidad de supervivencia.

Los científicos han teorizado que las primeras enzimas desintoxicantes de oxígeno eran oxidasas simples que combinan formas reactivas del oxígeno, como el peróxido, con iones de hidrógeno (protones) y electrones para producir agua (H2O). Aunque estas enzimas tienen poco en común con las enzimas biosintéticas más modernas que median en la química del oxígeno, sí comparten ciertas características estructurales y de otro tipo alrededor de sus puntos activos (las estructuras espaciales moleculares que permiten a las enzimas ejercer su acción). Estas similitudes sugirieron la posibilidad de un origen común, pero faltaba la evidencia experimental, hasta ahora.

Enzimas desintoxicantes de oxígeno
Haciendo una sola substitución en la secuencia de aminoácidos de una enzima moderna, unos científicos han cambiado su función por la de un teórico antecesor distante. (Foto: BNL)
El equipo Brookhaven-Karolinska había efectuado previamente una comparación estructural del sitio activo de una enzima desaturasa moderna con el de una peroxidasa simple. Sus estructuras cristalinas revelaron similitudes notables, con una única diferencia importante.

Basándose en esta diferencia, los científicos supusieron que si diseñaban una desaturasa con un residuo de aminoácido ácido en lugar de un residuo no reactivo, convertirían la desaturasa en una oxidasa. Usando herramientas de biología molecular, hicieron exactamente eso.

La actividad desaturasa de la nueva enzima disminuyó en 2.000 veces, mientras que su actividad oxidasa aumentó 31 veces, comparada con la desaturasa original.

Este hallazgo de que tal cambio elemental puede alterar drásticamente la función enzimática, le da apoyo experimental a la hipótesis de que esos dos grupos de enzimas comparten un origen común.


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