Un sistema bioinformático predice la interacción entre proteínas

Un equipo de los centros CEXS y GRIB (Universidad Pompeu Fabra- Institut Hospital del Mar d’Investigacions Mèdiques) ha revelado el papel que juegan algunas características estructurales de las proteínas –como los lazos y los dominios– en la comprensión de los mecanismos moleculares implicados en las interacciones que establecen las proteínas entre sí.

El trabajo, coordinado por Baldomero Oliva, jefe del grupo de investigación en Bioinformática Estructural, se ha publicado on line en la revista Journal of Molecular Biology.

Las interacciones entre proteínas juegan un papel relevante en las diferentes funciones de una célula. La identificación de la red de las interacciones que se dan entre las muchas proteínas de un determinado organismo, denominado ‘interactoma’, es esencial para identificar los mecanismos moleculares clave dentro de un sistema biológico.

Ahora los investigadores aportan un método informático para estimar qué proteínas interaccionarán entre sí. Es decir, permite saber cómo se efectúa la interfaz de unión que hará que unas determinadas proteínas, y no otras, se reconozcan en un corto espacio de tiempo en el interior celular.

Según el profesor Oliva «nuestro estudio indica que para la interacción son importantes no sólo la región en que se produce el reconocimiento, sino también el resto de la superficie de la proteína».

Cuando dos proteínas interaccionan lo hacen por la zona de interfaz. Se podría pensar, por tanto, que la zona de interfaz que pertenece a cada proteína individual es lo que determina que las dos proteínas interaccionen. En cambio, los investigadores han observado que es toda la proteína la que está implicada en este reconocimiento.

La conformación de la proteína determina que interactúe o no con otra

Todo parece indicar que la conformación de la proteína determina que interactúe o no con otra, y estos resultados están de acuerdo con trabajos previos realizados desde la perspectiva energética de encaje molecular.

De hecho el equipo ha utilizado las conformaciones locales que promueven –o impiden– las interacciones, correlacionándolas en funciones matemáticas que permitan establecer la probabilidad de la interacción entre dos proteínas y desarrollando un método capaz de predecir estas interacciones.

«Hemos podido desarrollar un sistema predictivo bastante preciso para decidir si dos proteínas pueden o no interaccionar”, dice Baldomero Oliva, investigador principal del estudio.

“Y lo más relevante de esta investigación es que, generalmente, se trabaja con porcentajes muy altos de parejas de proteínas que no interaccionan y nuestro método es capaz de mantener un buen grado de acierto en estas circunstancias –añade–. La clave para alcanzar este grado de acierto fue extraer información tanto de pares de proteínas que interaccionan como de pares que no lo hacen «,

Este trabajo es uno de los artículos que formaron parte de la memoria de tesis doctoral de Juan Planas Iglesias, primer firmante del trabajo, que defendió en la Universidad Pompeu Fabra en enero de 2013 y que dirigió el profesor Baldomero Oliva. El resto de los autores del trabajo son candidatos a doctorado por la UPF, salvo Elisenda Feliu, actualmente investigadora postdoctoral en el departamento de Ciencias Matemáticas de la Universidad de Copenhague (Dinamarca).

Referencia bibliográfica:

Planas-Iglesias J, Bonet J, García-García J, Marín-López MA, Feliu E, Oliva B. «Understanding Protein-Protein Interaction Using Local Structural Features«J Mol Biol23 de enero 2013. Doi: 10.1016/j.jmb.2013.01.014.

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