Cerca de un tercio de todas las proteínas en células eucariotes son fosforiladas por lo menos una vez (Figura 1). Para conocer el cómo un proceso celular es regulado por fosforilación de proteínas se requiere saber la identidad de la fosfoproteínas y sus sitios de fosforilación, los efectos de su fosforilación, la naturaleza de las cinasas y fosfatasas involucradas, y los mecanismos que indican cuándo y dónde estas enzimas son activadas (Zolnierowicz y Bollen, 2000).
En las plantas, varías vías de transducción de señales se encuentran en operación. Estas vías dependen de una gran variedad de estímulos, de la naturaleza bioquímica del receptor y de la especificidad de la respuesta. Algunos de estos componentes bioquímicos de las moléculas de señales son las proteínas G, calcio, polifosfoinosítidos, GMPc, hormonas/reguladores de crecimiento, jasmonatos, ácido salicílico e iniciadores fúngicos, por mencionar algunos. Estas moléculas acarrean información hacia la célula y se conocen generalmente como mensajeros. La amplificación y especificidad de una respuesta es mediada por modificaciones en el estatus de la fosforilación de proteínas funcionales (cinasas y fosfatasas) (Sopory y Munshi, 1998). La fosforilación de proteínas tiene un papel importante en el metabolismo y en la transducción de señales. La fosforilación ocurre mayormente sobre los residuos de aminoácidos tales como serina, treonina y tirosina; sin embargo, otros aminoácidos tales como lisina, arginina, histidina, ácido aspártico, ácido glutámico y cisteina pueden ser fosforilados bajo ciertas condiciones.
Hay un gran número de proteínas cinasas (PK) que tienen papeles significativos en los procesos bioquímicos/fisiológicos y de desarrollo, permitiendo una respuesta morfogénica particular. Se ha estimado que del 1 a 3% de los genes eucariotes funcionales codifican para proteínas cinasas y éstas están involucradas en la regulación celular y el metabolismo en muchas maneras diferentes.
En plantas, se ha reportado la presencia de cinasas dependientes de calcio (CDPKs), cinasas dependientes de calcio/calmodulina (Ca2+/CaM)PKs, cinasas dependientes de calcio/fosfolípidos, cinasa C, cinasas activadas por mitógenos (MAPK), cinasas parecidas a receptores, cinasas dependientes de ciclina (cdck), cinasas dependientes de AMPc (PKA), entre otras. Las cinasas también se clasifican como cinasas de Ser/Thr y cinasas de Tyr, dependiendo del residuo de aminoácidos que fosforilan (Sopory y Munshi, 1998).
El mecanismo general para la señal de respuesta acoplando vías de eventos de fosforilación/desfosforilación, involucra una señal inicial, su transducción por medio de varios intermediarios y su amplificación. La señal percibida por la célula de la planta puede ser ambiental (luz, temperatura, estrés, etc) o de otro tipo de tejido o tipo de célula (hormonas, metabolitos, iones, etc). La formación del complejo receptor/señal, permite posteriores señales que generan mensajeros tales como Ca2+, GMPc, fosfolípidos, policationes, entre otros, los cuales pueden activar cinasas y fosfatasas específicas (Mulligan et al., 1997). Estos cambios en el estatus de fosforilación de los sustratos proteínicos blancos, traen como consecuencia cambios en las funciones celulares, bioquímicas, fisiológicas y en los niveles de desarrollo.
Actualmente se sabe que en muchos casos la fosforilación/desfosforilación de proteínas, también tiene un importante papel en la regulación de la expresión de genes, probablemente regulando las propiedades de unión a DNA de factores de trascripción (Cuadro 1). La fosforilación permite dos grandes efectos en los factores de transcripción; éstos pueden permitir la translocación de los factores de trascripción del citoplasma al núcleo o pueden influir en la actividad de unión a DNA de los factores de trascripción (Sopory y Munshi, 1998). Existen evidencias que sugieren una correlación entre el estado de desfosforilación de ciertos factores trascripcionales y su facilidad para activar la trascripción (Tanaka y Herr, 1990). En plantas, se ha visto que factores de transcripción son modulados por modificaciones covalentes como la fosforilación (Cuadro 1).
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