Cómo adquieren las proteínas su forma funcional característica
(NC&T) El estudio ha sido efectuado por un investigador de la Universidad de Cornell y colegas suyos del Instituto de Investigación Scripps en La Jolla, California.
La teoría propone que las proteínas comienzan a plegarse en lugares específicos a lo largo de una cadena de aminoácidos (llamada cadena polipeptídica) que contiene grupos no polares, o grupos de moléculas sin carga, y continúan plegándose por agregación, a medida que varios agrupamientos no polares se combinan. Estas moléculas son hidrófobas (evitan al agua y se unen entre ellas), usando el mismo principio que mantiene separados el aceite y el agua.
En el fluido celular acuoso, donde los ribosomas fabrican y liberan las largas cadenas polipeptídicas, éstas se pliegan rápido, adoptando su estructura biológicamente funcional. La teoría propone que hay sitios a lo largo de las cadenas polipeptídicas donde los grupos hidrófobos inicialmente se pliegan en sí mismos, creando pequeños bolsillos no polares (hidrófobos) que se protegen del agua.
¿Qué produce el plegamiento de esta cadena polipeptídica? "Ese ha sido el tema de mis investigaciones durante algún tiempo, y esta verificación experimental de la teoría proporciona una base precisa para futuros trabajos que identifiquen los pasos específicos del plegamiento", explica Harold Scheraga, profesor emérito de química y bioquímica en la Universidad de Cornell, y coautor del estudio.
 | | Proteína diseñada pasa de una posición desplegada a otra plegada. (Foto: Adam Liwo) |
La teoría se basa en dos métodos para demostrar que el plegamiento empieza entre grupos no polares de una cadena polipeptídica. La autora principal de la investigación, Jane H. Dyson, y su colega Peter Wright, profesores de biología molecular del Instituto de Investigación Scripps, usaron un procedimiento experimental de resonancia magnética nuclear para validar los resultados previstos por ambos métodos teóricos.
El poder predecir cómo y dónde se pliegan las proteínas, ayudaría a conocer mejor los detalles estructurales de las enfermedades causadas por proteínas mal plegadas, como el Alzheimer y la fibrosis quística, diseñando fármacos que actúen en las proteínas, o incluso diseñando proteínas con nuevas funciones.
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