|
Nuevo sistema modelo para el estudio de patologías amiloides
El investigador del Consejo Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) Rafael Giraldo (Madrid, 1963) ha probado, en un modelo bacteriano, que el ADN puede inducir la agregación de una proteína amiloide.
La acumulación de estas proteínas, cuando se encuentran parcial o incorrectamente plegadas, es causa de enfermedades como la de Alzheimer, la de Parkinson o las generadas por priones (proteínas patógenas que afectan al sistema nervioso y provocan las encefalopatías espongiformes transmisibles).
La comunidad científica trata de parar la progresión de este tipo de patologías buscando factores que desencadenen la agregación de amiloides, para encontrar la forma de contrarrestarlos y evitar así su acumulación. El trabajo, realizado en el Centro de Investigaciones Biológicas (del CSIC), en Madrid, describe un modelo que puede resultar relevante en esta línea de investigación. Las conclusiones de la investigación aparecen publicadas en el último número de la revista Proceedings de la Academia Nacional de Ciencias estadounidense.
 | | Formación de fibras amiloides en el modelo bacteriano. La interacción transitoria de cortas secuencias de ADN (en verde) con WH1, un dominio de la proteína bacteriana RepA (cintas: a-hélices en celeste, hebras-ß en violeta), neutraliza un grupo de residuos básicos. (CSIC) |
En concreto, el estudio describe cómo pequeñas moléculas de ADN, dependiendo de su secuencia determinan, en una proteína modelo de origen bacteriano (RepA-WH1), la formación de polímeros con gran similitud estructural a los priones. Por su semejanza funcional con el prión humano, RepA-WH1 puede contribuir a encontrar dianas farmacológicas contra la conversión amiloide.
En la foto: Formación de fibras amiloides en el modelo bacteriano. La interacción transitoria de cortas secuencias de ADN (en verde) con WH1, un dominio de la proteína bacteriana RepA (cintas: a-hélices en celeste, hebras-ß en violeta), neutraliza un grupo de residuos básicos (esferas azules) en la proteína, actuando así como ?chaperonas? en el ensamblaje de las fibras amiloides (en gris, micrografía electrónica).
|
|
|
