Priones fabricados in vitro dañan el cerebro de hamsteres
(NC&T) Investigadores de la división médica de la Universidad de Texas en Galveston (UTMB) han obtenido la prueba más contundente hasta ahora de que las enfermedades misteriosas y devastadoras del cerebro, conocidas como "encefalopatías espongiformes transmisibles" (TSEs) son provocadas sólo por un agente infeccioso, constituido por una proteína malformada, y no por un virus.
Las TSEs, que pueden afectar tanto a seres humanos como a animales, incluyen la enfermedad de las vacas locas, nuevas variantes del síndrome de Creutzfeldt-Jakob, la encefalopatía espongiforme ovina (conocida como "tembladera del cordero"), el kuru, y la enfermedad del desgaste crónico (CWD) (conocida también como la enfermedad de los venados locos).
Esta polémica hipótesis del prión fue propuesta por Stanley Prusiner en 1982, y llevó a Prusiner a recibir el premio Nobel de Medicina en 1997. Sin embargo, hasta este momento, los científicos no habían podido confirmar su validez como causa de TSE en animales normales de laboratorio infectándolos con proteínas malformadas (llamadas "priones" por Prusiner), creadas enteramente en un tubo de ensayo. Tal acercamiento elimina la posibilidad de que algún otro agente pueda causar la enfermedad. En su informe, los investigadores de la UTMB describen el uso de un método desarrollado por ellos que acelera mucho la actividad de un pequeño número de priones tomados de hámsteres infectados y colocados en tubos de ensayo conteniendo proteínas cerebrales sanas. Cuando las proteínas sanas habían sido ampliamente transformadas en priones, las muestras se diluyeron y el proceso se repitió varias veces, hasta que los únicos priones remanentes eran los generados en los tubos de ensayo. Estos priones se inyectaron en los cerebros de hámsteres sanos, los cuales comenzaron a mostrar síntomas de TSE en un plazo de cuatro meses y, en promedio, murieron menos de seis meses después de la inoculación.
Durante muchos años, se ha intentado preparar estos priones infecciosos en tubos de ensayo, para probar la hipótesis del prión y poder efectuar este proceso in vitro en ausencia de células vivas, eliminando así la presencia de un virus, resume Claudio Soto, profesor de Neurología en la UTMB y autor principal del informe. La evidencia a favor de la hipótesis del prión era fuerte, pero faltaba todavía la prueba final. Ahora se ha logrado esta prueba.
Soto destaca que un enorme aumento en la eficiencia de la técnica PMCA desempeñó un papel crucial en el trabajo de su equipo, que incluye como coautores a Joaquín Castilla, Paula Saá y Claudio Hetz. Emulando el mecanismo natural de formación de priones pero haciéndolo a un ritmo mucho mayor, la PMCA permitió producir las grandes cantidades de proteína-prión necesarias para el éxito del experimento, abriendo la puerta para estudios futuros sobre las TSE. Según Soto, también puede facilitar pronto la creación de un muy necesitado análisis de sangre, orientado específicamente a los priones, que mejoraría considerablemente las técnicas actuales de vigilancia para la enfermedad de las vacas locas y su forma humana.
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